AD 및 관련 타우병증의 특징인 타우 병리는 핵 반점 기능 장애와 신경 퇴행 사이의 또 다른 직접적인 연결 고리를 제공합니다. 타우 응집체는 핵 반점 골격 단백질인 SRRM2를 포함한 핵 반점 구성 요소를 격리하는 비정상적인 RNA-단백질 집합체로 작용하여 스플라이싱 기능을 손상시킵니다 [9,10,96] . 이와 일관되게, 병리학적 타우는 AD, 피질기저퇴행, FTD-tau를 포함한 인간 타우병증의 뇌 조직에서 SRRM2와 그 결합 파트너인 PININ(PNN)의 이소성 세포질 축적을 우선적으로 유도하는 것으로 나타났지만 [97] , SON은 그렇지 않았습니다. 이는 타우가 핵 반점의 분해를 촉진한다는 생각을 뒷받침합니다 [9,10,96] . 이러한 상황에서 타우 응집체는 핵 반점의 구성, 조직 및 역학을 교란시켜 영향을 받는 세포 내에서 전령 RNA(pre-mRNA) 스플라이싱의 변화를 초래합니다 [9,10] . 이러한 변형된 스플라이싱은 여러 연구에서 기술된 바와 같이 타우병증 환자의 사후 뇌 조직 분석에서 관찰되는 스플라이싱 이상을 설명하는 것으로 여겨집니다 [98–100] . 더욱이, 세포질에 잘못 위치한 반점(세포질 반점이라고 함)의 구성 요소 자체가 추가적인 타우 응집을 촉진하는 지지체 역할을 할 수 있습니다 [96] . 이러한 연구 결과들을 종합하면, 타우 매개 핵 반점 기능 장애가 질병 관련 스플라이싱 조절 장애 및 단백질 항상성 실패에 어떻게 기여하는지를 보여줍니다.

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